Lamins的基本结构较为相似，主要包括N-端的头部，双螺旋中心结构、NLS序列以及Ig折叠结构域的C-端尾部。Lamins蛋白与SUN蛋白之间存在相互作用，从而将LINC复合物锚定到核纤层。真核细胞胞质内的中间纤维（包括Keratin纤维、Vimentin纤维、结蛋白纤维、神经纤维）往往首先形成同向二聚体，随后形成反向错位四聚体，四聚体再次螺旋缠绕形成10nm纤维束。而核骨架蛋白Lamins形成直径3.5 nm左右的四聚体纤维束，与典型的中间纤维的形成方式存在差异。虽然在体外Lamin A/C可形成异源二聚体，但在体内只形成同源二聚体。在此我们对不同骨架蛋白的力学性质进行了列表总结，数据显示Lamins网络的弹性稍差，与F-actin相比其韧性更强且更像固体；Lamins显示出比其他主要细胞骨架聚合物网络更明显的应变硬化。
 

随后在较大拉伸力下过渡到非线性应变硬化状态，并在大于2nN的力下发生断裂。在拉伸力低的状态下，形变的可逆性可能是由于Lamins中α螺旋圈的展开引起的；而在拉伸力较大的条件下，纤丝的应变增强则是由于α螺旋向β折叠的结构转变引起。该研究进一步表明，Lamins蛋白可承受高达2.5倍的变形，这一数据与其他类型的中间纤维相当。通过对Lamins蛋白的重复施力测量其滞后能，实验表明Lamins蛋白在承受不同压缩力时具有显著的吸收能量的能力。
 

出自《细胞核生物力学研究进展》作者:刘中乾 齐颖新.