在本研究中显示band4.9+5在储存过程中升高而14d组经剪切后降低至基础水平。其中band5包括肌动蛋白及原肌球调节蛋白，根据本研究结果尚无法确认为哪一种蛋白变化。Nikolovski等发现红细胞储存过程中band4.9与原肌球蛋白显著增加，与本研究结果一致。而经剪切过后，0d红细胞 band 4.9+5 未发生显著变化，而14d红细胞band4.9+5蛋白量发生明显降低，基本恢复至初始水平。由于红细胞无细胞核，理论上并不能进行快速的蛋白质合成，所以本研究中及文献中检测到的band4.9+5蛋白量的变化并非由蛋白质的即刻合成引起。推测该位置处蛋白比例增大的原因有二。
 

其一，在红细胞储存过程由于某些蛋白质降解使得检测范围内的总蛋白量降低，而相对较稳定band4.9+5 在总蛋白中所占的比例变大。而经过剪切后，剪应力通过对红细胞形态的影响使得红细胞中的蛋白碎片重新组装形成蛋白大分子，因此使得检测范围内的总蛋白量恢复所致；其二，在储存过程中某些蛋白大分子断裂成小分子片段，大小正好与band 4.9+5位置相当，因此增加了此处蛋白比例，而在剪应力作用下，大分子重新组装使得该处蛋白比例降低。虽然目前该机制未明，但剪切可以恢复band4.9+5 蛋白比例，说明该处理手段具有稳定红细胞膜骨架的作用。
 

最后，在明确剪应力能够改善储存红细胞形态，调节膜蛋白表达、定位等结果的基础上，进一步研究了剪应力对储存红细胞携-放氧功能的影响。P50是指红细胞氧饱和度达到50％时的氧分压，而Hill系数则可表征血红蛋白与氧气结合的协同能力，两者是评价红细胞携-放氧能力的主要表征参数。Band3与脱氧Hb具有较强的结合力，能够调控红细胞的携-放氧功能。但本研究通过检测P50、Hill系数发现，无论对于0d还是储存14d红细胞，剪应力均未明显改变红细胞携-放氧能力。
 

出自《红细胞储存损伤中的力学因素及防护策略研究》作者王瑛。