三激酶级联，被称为MAPK级联，是重要的信号传导模块。经典的MAPK组包括EＲK1和EＲK2、p38MAPK家族、c-Jun氨基末端激酶和EＲK5。EＲK在调节MAPK经典通路中扮演着主要激酶这一重要角色，而EＲK1/2这两种激酶更是成为了研究热点。EＲK1/2 MAPK通路主要通过酪氨酸激酶受体被细胞外生长因子、细胞因子和激素激活。通常，受体刺激导致小GTPase大鼠sarcina的激活，该酶催化并加速纤维肉瘤亚型的激活，ＲAF作为MAPKKK，激活双重特异性MAPKKs，进而磷酸化并激活MAPKs。
 

活化状态下的EＲK1/2拥有能够直接进入细胞核的特性。一旦进入细胞核中，它便会与信号转导和转录激活化因子以及E26转录因子1发生相互作用，具体表现为对STAT和ELK1实施磷酸化。这种磷酸化作用能够改变STAT和ELK1的活性状态，从而精准地调控它们的转录程序，最终实现对特定基因转录活动的有效调节。p38MAPK丝裂原活化蛋白激酶，有4种基因亚型异构体，包括编码p38α的MAPK14、编码p38γ的MAPK12、编码p38β的MAPK11和编码p38δ的MAPK13。
 

出自《丝裂原活化蛋白激酶信号通路在骨折愈合中的研究进展》作者王通，郑宇，杨虎。