除此之外，糖原合成酶激酶3β作为在进化上非常保守的丝氨酸/苏氨酸激酶，有相关研究表明转录因子EB上第142位丝氨酸位点被细胞外调节蛋白激酶2和哺乳动物雷帕霉素靶蛋白复合物1磷酸化的同时，可引发糖原合成酶激酶3β磷酸化第138位丝氨酸位点，双重磷酸化增加了转录因子EB的核出口信号，导致转录因子EB被滞留胞质中，而葡萄糖限制可能通过哺乳动物雷帕霉素靶蛋白C2-蛋白激酶B通路抑制糖原合成酶激酶3β，促进转录因子EB核积累。
 

有趣的是，有研究使用体外蛋白激酶B测定发现，蛋白激酶B对转录因子EB上第467位丝氨酸位点磷酸化后可增强其与14-3-3蛋白的共定位和相互作用，促进转录因子EB细胞质保留，这与前述报道对转录因子EB第467位丝氨酸位点的调控作用相互矛盾，可能与腺苷一磷酸活化蛋白激酶和蛋白激酶B在不同层次结构中磷酸化C端区域有关。由此可看出，大多数激酶对于转录因子EB磷酸化的调控多为抑制其活性，致使自噬和溶酶体相关基因转录减少。
 

出自《转录因子EB介导自噬溶酶体通路改善阿尔茨海默病》作者胡亚琳，黄凤琴，杨伯银。